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Introduction aux tensioactifs
Les tensioactifs possèdent une structure moléculaire amphiphile : une extrémité contient un groupe hydrophile, appelé tête hydrophile, tandis que l'autre extrémité contient un groupe hydrophobe, appelé queue hydrophobe. La tête hydrophile permet aux tensioactifs de se dissoudre dans l'eau sous forme monomère.
Le groupe hydrophile est souvent un groupe polaire, qui peut être un groupe carboxyle (-COOH), un groupe acide sulfonique (-SO3H), un groupe amino (-NH2), des amines et leurs sels, des groupes hydroxyle (-OH), des groupes amides ou des liaisons éther (-O-) comme d'autres exemples de groupes hydrophiles polaires.
Le groupe hydrophobe est généralement une chaîne hydrocarbonée non polaire, telle que les chaînes alkyles hydrophobes (R- pour alkyle) ou les groupes aromatiques (Ar- pour aryle).
Les tensioactifs peuvent être classés en tensioactifs ioniques (notamment cationiques et anioniques), non ioniques, amphotères, mixtes, etc. Dans les solutions tensioactives, lorsque la concentration atteint une certaine valeur, les molécules de tensioactif forment divers agrégats ordonnés appelés micelles. Le processus de micellisation, ou formation de micelles, est une propriété fondamentale des solutions tensioactives, car de nombreux phénomènes interfaciaux importants sont associés à la formation de micelles.
La concentration à laquelle les tensioactifs forment des micelles en solution est appelée concentration micellaire critique (CMC). Les micelles ne sont pas des structures sphériques fixes ; elles présentent plutôt une irrégularité extrême et des variations de forme dynamiques. Dans certaines conditions, les tensioactifs peuvent également présenter des états micellaires inversés.
Facteurs influençant la CMC :
- Structure du tensioactif
- Type et présence d'additifs
- Température
Interactions entre tensioactifs et protéines
Les protéines contiennent des groupes apolaires, polaires et chargés, et de nombreuses molécules amphiphiles peuvent interagir avec elles de diverses manières. Selon les conditions, les tensioactifs peuvent former des agrégats moléculaires organisés de structures différentes, comme des micelles ou des micelles inverses, qui interagissent différemment avec les protéines.
Les interactions entre protéines et tensioactifs (Protéine-Tensioactif, PS) impliquent principalement des interactions électrostatiques et hydrophobes. Les tensioactifs ioniques interagissent avec les protéines principalement par les forces électrostatiques du groupe polaire et les interactions hydrophobes de la chaîne carbonée aliphatique, se liant aux régions polaires et hydrophobes de la protéine, formant ainsi des complexes PS.
Les tensioactifs non ioniques interagissent principalement avec les protéines par l'intermédiaire de forces hydrophobes, où les chaînes hydrophobes interagissent avec les régions hydrophobes des protéines. Cette interaction peut influencer la structure et la fonction du tensioactif et de la protéine. Par conséquent, le type et la concentration des tensioactifs, ainsi que le contexte environnemental, déterminent leur capacité à stabiliser ou déstabiliser les protéines, et à favoriser leur agrégation ou leur dispersion.
Valeur HLB des tensioactifs
Pour qu'un tensioactif puisse exprimer son activité interfaciale unique, il doit équilibrer ses composantes hydrophobes et hydrophiles. Le HLB (équilibre hydrophile-lipophile) mesure l'équilibre hydrophile-lipophile des tensioactifs et sert d'indicateur de leurs propriétés hydrophiles et hydrophobes.
La valeur HLB est une valeur relative (allant de 0 à 40). Par exemple, la paraffine a une valeur HLB de 0 (absence de composant hydrophile), le polyéthylène glycol a une valeur HLB de 20 et le SDS (dodécylsulfate de sodium), très hydrophile, a une valeur HLB de 40. La valeur HLB peut servir de référence pour le choix des tensioactifs. Une valeur HLB élevée indique une meilleure hydrophilie, tandis qu'une valeur HLB faible suggère une hydrophilie plus faible.
Date de publication : 10 septembre 2024